Please use this identifier to cite or link to this item: http://dspace.sti.ufcg.edu.br:8080/jspui/handle/riufcg/1173
Title: Miraculinas de citrus sinensis: modelagem molecular de estruturas e predição funcional
Other Titles: Miraculins of citrus sinensis: molecular modeling of structures and functional prediction
???metadata.dc.creator???: CAETANO, Érica Renata Nogueira Sá
???metadata.dc.contributor.advisor1???: CAMPOS, Magnólia de Araújo
???metadata.dc.contributor.advisor2???: MAIA, Rafael Trindade
???metadata.dc.contributor.referee1???: CAMPOS, Magnólia de Araújo
???metadata.dc.contributor.referee2???: MAIA, Rafael Trindade
???metadata.dc.contributor.referee3???: DELATORRE, Plinio
???metadata.dc.contributor.referee4???: NADVORNY, Daniela
Keywords: Kunitz Trypsin inhibitor;homology modeling;Docking;sweet taste receptor;Modelagem por homologia;Inibidor de tripsina Kunitz;Receptor de sabor doce
Issue Date: 14-Jul-2016
Publisher: Universidade Federal de Campina Grande
Citation: CAETANO, Erica Renata Nogueira Sá. Miraculinas de citrus sinensis: modelagem molecular de estruturas e predição funcional. 2016. 102 f. (Dissertação de Mestrado em Ciências Naturais e Biotecnologia), Programa de Pós-graduação em Ciências Naturais e Biotecnologia, Centro de Educação e Saúde, Universidade Federal Campina Grande - Cuité - Paraíba - Brasil, 2016.
???metadata.dc.description.resumo???: Miraculina é uma glicoproteína que possui uma incrível propriedade de converter o sabor amargo em doce. Como a miraculina não apresenta sabor algum e tem um baixo teor calórico, esta proteína pode ser usada como adoçantes direcionados para pacientes com doenças relacionadas ao consumo excessivo de açúcar. Estudos comprovaram que membros da família de proteínas miraculinas também possuem atividade de inibidor de tripsina do tipo Kunitz, atuando como agentes naturais de defesa da planta contra pragas e predadores. Diante disso, proteínas do tipo miraculina são de grande relevância para aplicações biotecnológicas. Esse estudo teve como objetivo geral realizar a caracterização estrutural e funcional comparativa de duas miraculinas de Citrus sinensis, por meio de modelagem e docking molecular. Modelos 3D foram gerados e validados para as miraculinas CsMir1 e CsMir4, tripsina de Acryrthosiphon pisum e para os receptores de sabor doce mT1R2 e T1R3 de Mus musculus. Modelos homodiméricos foram gerados para CsMir1 e CsMir4 e modelo heterodimérico foi gerado para mT1R2-T1R3. Estudos da atividade de inibidor de tripsina foram feitos para CsMir1 e CsMir4 por interação com tripsina. Para analisar a atividade de modificação de sabor doce, foi realizada a interação das miraculinas com o receptor mT1R2-T1R3. Como resultados, os modelos dos monômeros e dímeros criados foram considerados bons modelos, válidos e confiáveis, com representações muito próximas das estruturas nativas dessas proteínas. A miraculina CsMir1, na forma monomérica ligou-se a tripsina de A. pisum e na sua forma dimérica ligou-se ao receptor heterodimérico mT1R2-T1R3 através do domínio ATD da subunidade T1R2, entretanto o potencial para as atividades de inibição de proteases e de indução ou inibição a modificação de sabor amargo/azedo em doce é menor do que para a CsMir4. A miraculina CsMir4, na sua forma monomérica ligou-se a tripsina de A. pisum, possivelmente apresentando atividade de inibição de proteases. CsMir4, na sua forma dimérica, ligou-se ao receptor heterodimérico mT1R2-T1R3, através do domínio ATD da subunidade T1R2, potencialmente apresentando atividade de indução ou inibição a modificação de sabor amargo/azedo em doce em M. musculus.
Abstract: Miraculins are glycoproteins that displays a remarkable property in bitter to sweet taste conversion. As miraculin does not have any taste and has a low calorie, this protein can be used as sweeteners targeted to patients with diseases related to excessive sugar consumption. Studies have shown that members of miraculins protein family also display inhibitor activity against the Kunitz trypsin, acting as natural agents of plant defense against pests and predators. In this context, miraculin proteins are of great relevance for biotechnological applications. The aim of this research was to characterize structurally and functionally two miraculins of Citrus sinensis using in silico tools. Tridimensional models were built and validated for CsMir1 and CsMir4 miraculins, Acryrthosiphon pisum trypsin and for Mus musculus mT1R2-T1R3 receptor. Homodimeric and hetrodimeric models were generated for miraculins (CsMir1, CsMir4) and mT1R2-T1R3, respectively. Molecular docking simulations were performed to investigate the trypsin inhibitory activity and taste conversion activity of CsMir1 and CsMir4. The results showed that the predicted models were reliable and presented good quality parameters. The monomeric CsMir1 miraculin bound to A. pisum trypsin, while its dimeric form bound to ATD domain of the mT1R2-T1R3, although its potential as trypsin inhibitor and bitter/sweet taste modifier were minor than that presented by its homologous CsMir4. The dimeric form of CsMir4 bound to mT1R2-T1R3 receptor in the ATD domain, which strongly suggests bitter/sweet taste modifier activity in M. musculus.
Keywords: Kunitz Trypsin inhibitor
homology modeling
Docking
sweet taste receptor
Modelagem por homologia
Inibidor de tripsina Kunitz
Receptor de sabor doce
???metadata.dc.subject.cnpq???: Ciências Biológicas
URI: http://dspace.sti.ufcg.edu.br:8080/jspui/handle/riufcg/1173
Appears in Collections:Mestrado em Ciências Naturais e Biotecnologia (Cuité)

Files in This Item:
File Description SizeFormat 
ERICA RENATA NOGUEIRA SÁ CAETANO - DISSERTAÇÃO PPGCNBio 2016..pdfERICA RENATA NOGUEIRA SÁ CAETANO - DISSERTAÇÃO PPGCNBio 2016.2.45 MBAdobe PDFView/Open


Items in DSpace are protected by copyright, with all rights reserved, unless otherwise indicated.