1. Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da UFCG
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  3. PÓS-GRADUAÇÃO EM CIÊNCIAS NATURAIS E BIOTECNOLOGIA
  4. Mestrado em Ciências Naturais e Biotecnologia - Dissertações 001
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dc.creator.Latteshttp://lattes.cnpq.br/5068499463112020pt_BR
dc.contributor.advisor1CAMPOS, Magnólia de Araújo-
dc.contributor.advisor1Latteshttp://lattes.cnpq.br/0904596179326111pt_BR
dc.contributor.advisor2MAIA, Rafael Trindade-
dc.contributor.advisor2Latteshttp://lattes.cnpq.br/2415016408445222pt_BR
dc.contributor.referee1CAMPOS, Magnólia de Araújo-
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dc.contributor.referee2MAIA, Rafael Trindade-
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dc.contributor.referee3DELATORRE, Plinio-
dc.contributor.referee3Latteshttp://lattes.cnpq.br/7961149719224268pt_BR
dc.contributor.referee4NADVORNY, Daniela-
dc.contributor.referee4Latteshttp://lattes.cnpq.br/9964107491688723pt_BR
dc.description.resumoMiraculina é uma glicoproteína que possui uma incrível propriedade de converter o sabor amargo em doce. Como a miraculina não apresenta sabor algum e tem um baixo teor calórico, esta proteína pode ser usada como adoçantes direcionados para pacientes com doenças relacionadas ao consumo excessivo de açúcar. Estudos comprovaram que membros da família de proteínas miraculinas também possuem atividade de inibidor de tripsina do tipo Kunitz, atuando como agentes naturais de defesa da planta contra pragas e predadores. Diante disso, proteínas do tipo miraculina são de grande relevância para aplicações biotecnológicas. Esse estudo teve como objetivo geral realizar a caracterização estrutural e funcional comparativa de duas miraculinas de Citrus sinensis, por meio de modelagem e docking molecular. Modelos 3D foram gerados e validados para as miraculinas CsMir1 e CsMir4, tripsina de Acryrthosiphon pisum e para os receptores de sabor doce mT1R2 e T1R3 de Mus musculus. Modelos homodiméricos foram gerados para CsMir1 e CsMir4 e modelo heterodimérico foi gerado para mT1R2-T1R3. Estudos da atividade de inibidor de tripsina foram feitos para CsMir1 e CsMir4 por interação com tripsina. Para analisar a atividade de modificação de sabor doce, foi realizada a interação das miraculinas com o receptor mT1R2-T1R3. Como resultados, os modelos dos monômeros e dímeros criados foram considerados bons modelos, válidos e confiáveis, com representações muito próximas das estruturas nativas dessas proteínas. A miraculina CsMir1, na forma monomérica ligou-se a tripsina de A. pisum e na sua forma dimérica ligou-se ao receptor heterodimérico mT1R2-T1R3 através do domínio ATD da subunidade T1R2, entretanto o potencial para as atividades de inibição de proteases e de indução ou inibição a modificação de sabor amargo/azedo em doce é menor do que para a CsMir4. A miraculina CsMir4, na sua forma monomérica ligou-se a tripsina de A. pisum, possivelmente apresentando atividade de inibição de proteases. CsMir4, na sua forma dimérica, ligou-se ao receptor heterodimérico mT1R2-T1R3, através do domínio ATD da subunidade T1R2, potencialmente apresentando atividade de indução ou inibição a modificação de sabor amargo/azedo em doce em M. musculus.pt_BR
dc.publisher.countryBrasilpt_BR
dc.publisher.departmentCentro de Educação e Saúde - CESpt_BR
dc.publisher.programPÓS-GRADUAÇÃO EM CIÊNCIAS NATURAIS E BIOTECNOLOGIApt_BR
dc.publisher.initialsUFCGpt_BR
dc.subject.cnpqCiências Biológicaspt_BR
dc.titleMiraculinas de citrus sinensis: modelagem molecular de estruturas e predição funcionalpt_BR
dc.date.issued2016-07-14-
dc.description.abstractMiraculins are glycoproteins that displays a remarkable property in bitter to sweet taste conversion. As miraculin does not have any taste and has a low calorie, this protein can be used as sweeteners targeted to patients with diseases related to excessive sugar consumption. Studies have shown that members of miraculins protein family also display inhibitor activity against the Kunitz trypsin, acting as natural agents of plant defense against pests and predators. In this context, miraculin proteins are of great relevance for biotechnological applications. The aim of this research was to characterize structurally and functionally two miraculins of Citrus sinensis using in silico tools. Tridimensional models were built and validated for CsMir1 and CsMir4 miraculins, Acryrthosiphon pisum trypsin and for Mus musculus mT1R2-T1R3 receptor. Homodimeric and hetrodimeric models were generated for miraculins (CsMir1, CsMir4) and mT1R2-T1R3, respectively. Molecular docking simulations were performed to investigate the trypsin inhibitory activity and taste conversion activity of CsMir1 and CsMir4. The results showed that the predicted models were reliable and presented good quality parameters. The monomeric CsMir1 miraculin bound to A. pisum trypsin, while its dimeric form bound to ATD domain of the mT1R2-T1R3, although its potential as trypsin inhibitor and bitter/sweet taste modifier were minor than that presented by its homologous CsMir4. The dimeric form of CsMir4 bound to mT1R2-T1R3 receptor in the ATD domain, which strongly suggests bitter/sweet taste modifier activity in M. musculus.pt_BR
dc.identifier.urihttp://dspace.sti.ufcg.edu.br:8080/jspui/handle/riufcg/1173-
dc.date.accessioned2018-07-12T22:11:47Z-
dc.date.available2018-07-12-
dc.date.available2018-07-12T22:11:47Z-
dc.typeDissertaçãopt_BR
dc.subjectKunitz Trypsin inhibitorpt_BR
dc.subjectHomology modelingpt_BR
dc.subjectDockingpt_BR
dc.subjectSweet taste receptorpt_BR
dc.subjectModelagem por homologiapt_BR
dc.subjectInibidor de tripsina Kunitzpt_BR
dc.subjectReceptor de sabor docept_BR
dc.subjectInhibidor de la tripsina de Kunitz-
dc.subjectModelado por homología-
dc.subjectCierre-
dc.subjectReceptor de sabor dulce-
dc.rightsAcesso Abertopt_BR
dc.creatorCAETANO, Erica Renata Nogueira Sá-
dc.publisherUniversidade Federal de Campina Grandept_BR
dc.languageporpt_BR
dc.title.alternativeMiraculins of citrus sinensis: molecular modeling of structures and functional predictionpt_BR
dc.title.alternativeMiraculinas de citrus sinensis: modelagem molecular de estruturas e predição funcional.-
dc.description.sponsorshipCNPqpt_BR
dc.identifier.citationCAETANO, Erica Renata Nogueira Sá. Miraculinas de citrus sinensis: modelagem molecular de estruturas e predição funcional. 2016. 102 f. (Dissertação de Mestrado em Ciências Naturais e Biotecnologia), Programa de Pós-graduação em Ciências Naturais e Biotecnologia, Centro de Educação e Saúde, Universidade Federal Campina Grande - Cuité - Paraíba - Brasil, 2016.pt_BR
dc.description.resumenLa miraculina es una glicoproteína que tiene una sorprendente convertir el sabor amargo en dulce. Porque la miraculina no tiene sabor algunos y tiene un bajo contenido calórico, esta proteína se puede utilizar como edulcorantes dirigidos a pacientes con enfermedades relacionadas con el consumo Demasiada azúcar. Los estudios han demostrado que los miembros de la familia de Las proteínas miraculina también poseen actividad inhibidora similar a la tripsina. Kunitz, actuando como agentes naturales de defensa de las plantas frente a plagas y depredadores Por lo tanto, las proteínas similares a las miraculinas son de gran relevancia para las aplicaciones biotecnológicas. Este estudio tuvo como objetivo general para realizar la caracterización estructural y funcional comparativa de dos miraculinas de Citrus sinensis, mediante modelado molecular y acoplamiento. Se generaron y validaron modelos 3D para las miraculinas CsMir1 y CsMir4, tripsina de Acryrthosiphon pisum y a los receptores de sabor dulce mT1R2 y T1R3 de Mus musculus. Se generaron modelos homodiméricos para CsMir1 y Se generó CsMir4 y un modelo heterodimérico para mT1R2-T1R3. estudios de la actividad del inhibidor de tripsina se realizó para CsMir1 y CsMir4 por interacción con tripsina. Para analizar la actividad de modificación del sabor dulce, se Se realizó la interacción de las miraculinas con el receptor mT1R2-T1R3. Como resultados, se consideraron los modelos de los monómeros y dímeros creados buenos modelos, validos y fiables, con representaciones muy cercanas a las estructuras nativas de estas proteínas. Miraculina CsMir1, en forma monómero unido a la tripsina de A. pisum y en su forma dimérica unida a Receptor heterodimérico mT1R2-T1R3 a través del dominio ATD de la subunidad T1R2, sin embargo, el potencial de inhibición de la proteasa y inducción o inhibición el cambio de sabor amargo/agrio a dulce es menor que que para CsMir4. Miraculin CsMir4, en su forma monomérica, unido a tripsina de A. pisum, posiblemente mostrando actividad de inhibición de proteasas. CsMir4, en su forma dimérica, unido al receptor heterodimérico mT1R2-T1R3, a través del dominio ATD de la subunidad T1R2, potencialmente mostrando actividad de inducir o inhibir la modificación del sabor amargo/agrio a dulce en M. musculus.-
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