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Title: Caracterização funcional e estrutural comparativa in silico de uma proteína PR-5 do tipo taumatina de Poncirus trifoliata.
Other Titles: Comparative functional and structural characterization in silico of a Poncirus trifoliata thaumatin-like PR-5 protein.
???metadata.dc.creator???: ABREU, Rayane Alexandre de.
???metadata.dc.contributor.advisor1???: CAMPOS, Magnólia de Araújo.
???metadata.dc.contributor.referee1???: RÊGO, Thaís Gaudêncio do.
???metadata.dc.contributor.referee2???: FARIAS, Cecir Barbosa de Almeida.
Keywords: Biotecnologia;Proteína antifúngica;Agricultura;Biotechnology  ;Antifungal Protein  ;Agriculture
Issue Date: 18-Mar-2015
Publisher: Universidade Federal de Campina Grande
Citation: ABREU, Rayane Alexandre de. Caracterização funcional e estrutural comparativa in silico de uma proteína PR-5 do tipo taumatina de Poncirus trifoliata. 2015. 55f. (Trabalho de Conclusão de Curso – Monografia), Curso de Engenharia de Biotecnologia e Bioprocessos, Centro de Desenvolvimento Sustentável do Semiárido, Universidade Federal de Campina Grande, Sumé – Paraíba – Brasil, 2015.
???metadata.dc.description.resumo???: A busca por novos antifúngicos tem direcionado esforços para proteínas da imunidade inata de plantas, conhecidas como proteínas relacionadas à patogênese, particularmente da família PR-5. Indicar novos genes que codificam proteínas antifúngicas, dentre milhares de sequências gênicas disponíveis em bancos de dados, é uma especialidade da bioinformática de grande interesse na era pós-genômica, que requer conhecimentos sobre funções e estrutura de proteínas. Neste contexto, este trabalho descreve a caracterização funcional e estrutural comparativa in silico de uma proteína PR-5 do tipo taumatina de Poncirus trifoliata, denominada PtTLP, por uma estratégia que envolveu técnicas de modelagem e docking molecular. A estrutura proposta para a PtTLP apresentou um modelo estável e representativo, dentro dos padrões avaliados, o que pode ser considerado uma representação muito próxima da estrutura real da proteína. A sua estrutura obtida por modelagem comparativa evidenciou características típicas de proteínas TLPs, incluindo a existência de três domínios, oito pontes de sulfeto e uma fenda interdomínios carregada eletronegativamente, denominada sítio ativo da proteína. O modelo construído foi depositado na base de dados PMDB, disponível online. PtTLP interagiu com as moléculas de 1,3-β-glucana, 1,4 -β-glucana, 1,6 -β-glucana, N-acetilglucosamina, 1,3-β-D-glucose e 1,4-β-D-glucose, com interações comprovadas por energias negativas, pela orientação das estruturas na região que comporta o sítio ativo da proteína, ao contrário da interação com a molécula de quitina, que apresentou energia de ligação positiva e ancorou fora do sítio ativo da proteína. Estes dados dão evidências para possíveis atividades de β-glucanase e de ligação a monômeros de carboidratos solúveis para PtTLP e abrem um leque de questões a serem investigadas acerca desta proteína. Estas atividades precisam ser experimentalmente comprovadas, visto que esta proteína é forte candidata, como antifúngico e antioomiceto, para aplicações biotecnológicas na agricultura, na indústria farmacêutica e alimentícia.
Abstract: The search for new antifungal agents has directed efforts to proteins of innate immunity of plants, known as pathogenesis-related proteins, particularly the PR-5 family. To indicate new genes encoding antifungal proteins, among thousands of gene sequences available in databases, is a specialty of bioinformatics of the great interest in the post-genomic era, which requires knowledge on protein structure and function. In this context, this paper describes the comparative functional and structural in silico characterization of a PR-5 thaumatin-like protein of Poncirus trifoliata, called PtTLP, by using a strategy that involved modeling techniques and molecular docking. The proposed structure for PtTLP showed a stable and representative model within the evaluated patterns, which can be considered a very close representation of the actual structure of the protein. The structure obtained by comparative modeling showed typical features of TLPs proteins, including the existence of three areas, eight disulfide bounds and interdomain cleft eletronegativamente charged, called active site of the protein. The constructed model was deposited into the PMDB database, and it is online available. PtTLP interacts with the molecules of β-1,3-glucan, 1.4 -β-glucan, 1.6 -β-glucan, N-acetylglucosamine, 1,3-β-D-glucose and 1,4-β- D-glucose, with interactions evidenced by negative energies and the orientation of the structures in the region comprising the active site of the protein, unlikely the interaction with the chitin molecule, which showed positive binding energy and anchored off the protein active site. These data provide evidence for possible β-glucanase activities and binding the monomers of soluble carbohydrates to PtTLP and open up a range of issues to be investigated on this protein. These activities need to be experimentally proven, since this protein is a strong candidate, as antifungal and antioomycetal, for biotechnological applications in agriculture, pharmaceutical and food industry.
Keywords: Biotecnologia
Proteína antifúngica
Agricultura
Biotechnology  
Antifungal Protein  
Agriculture
URI: http://dspace.sti.ufcg.edu.br:8080/jspui/handle/riufcg/5530
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