dc.creator.ID |
SILVA, J. R. |
pt_BR |
dc.creator.Lattes |
http://lattes.cnpq.br/5951177565711884 |
pt_BR |
dc.contributor.advisor1 |
ADRIANO, Wellington Sabino. |
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dc.contributor.advisor1ID |
ADRIANO, W.S |
pt_BR |
dc.contributor.advisor1Lattes |
http://lattes.cnpq.br/1262160817438979 |
pt_BR |
dc.contributor.referee1 |
MENEZES, Maria Emília da Silva. |
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dc.contributor.referee2 |
LUCENA NETO, Marciano Henrique de. |
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dc.description.resumo |
Lipases, triacilgliceróis éster hidrolases E. C. 3.1.1.3, são enzimas que atuam em ligações ésteres de triacilgliceróis, liberando ácidos orgânicos e glicerol. Em meio aos diferentes suportes usados na imobilização enzimática destaca-se a quitosana, um suporte orgânico consistindo em um polímero natural amplamente empregada devido ao seu baixo custo. Este trabalho teve como objetivo aplicar a enzima lipase de Rizhomucor miehei imobilizada em quitosana visando à sua utilização na obtenção de ésteres obtidos a partir dos ácidos graxos provenientes da hidrólise do óleo de pequí (Caryocar brasiliense sp.) com potencial aplicação na indústria farmacêutica. Este trabalho visou promover uma alternativa de aproveitamento de produtos regionais como os óleos, suportes de imobilização, contribuindo para a expansão e diversificação da biotecnologia industrial e promovendo a síntese de compostos onerosos como os ésteres a partir de matéria prima de baixo custo. Inicialmente realizou-se a imobilização da enzima no organogel a base de quitosana bem como a quantificação de sua atividade. Posteriormente foi realizado os ensaios de esterificação a partir de ácidos graxos do óleo de pequí em diferentes proporções de etanol sob agitação de 150 rpm à 37°C num período de 24 horas. Foram realizados ensaios de esterificação na presença do amido em meio reacional como agente dessecante ou adsorvente. Determinou o índice de acidez do meio inicial e final para saber qual o rendimento de ésteres produzidos. A lipase em sua forma imobilizada evidenciou atividade de 0,56 U/g, apresentando rendimento médio de 76% de ácidos graxos. Ocorreu valor máximo de conversão nos ensaios realizados com a lipase imobilizada na razão molar 1:1, sendo 56,67% de ésteres formados na reação sem a presença do agente dessecante e 70,53% de conversão em meio reacional com a presença do agente. Com o aumento da razão molar, houve uma diminuição na formação dos ésteres devido ao aumento de concentração do álcool, formando uma barreira impedindo o acesso dos ácidos graxos ao sítio ativo da enzima retirando a camada aquosa protetora da estrutura enzimática. Fazendo uso do amido em meio reacional permitiu-se evitar que a presença da água residual formada durante a reação de esterificação promovesse a hidrólise dos ésteres formados, favorecendo o aumento da conversão. |
pt_BR |
dc.publisher.country |
Brasil |
pt_BR |
dc.publisher.department |
Centro de Educação e Saúde - CES |
pt_BR |
dc.publisher.initials |
UFCG |
pt_BR |
dc.subject.cnpq |
Bioquímica |
pt_BR |
dc.title |
Lipase de Rhizomucor miehei imobilizada para produção de ésteres com potencial de aplicação industrial a partir de ácidos graxos de óleo de pequí (Caryocar brasiliense sp.). |
pt_BR |
dc.date.issued |
2016-05-05 |
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dc.description.abstract |
Lipases, triacylglycerol ester hydrolase E.C. 3.1.1.3, are enzymes that act on ester bonds of triacylglycerols, releasing organic acids and glycerol. Among the different media used in enzyme immobilization stands out chitosan, an organic support consisting of a natural polymer widely used due to its low cost. This work aims to apply the Rizhomucor lipase enzyme miehei immobilized on chitosan aiming to use in obtaining esters obtained from fatty acids derived from the hydrolysis of Pequí oil (Caryocar brasiliense sp.) With potential application in the pharmaceutical industry. It is extremely important to conduct this study, aiming to promote use of alternative regional products such as oils, immobilizing supports, contributing to the expansion and diversification of industrial biotechnology and promoting the synthesis of expensive compounds such as esters from raw material low cost. Initially there was the immobilization of the enzyme in the organogel chitosan base as well as the quantification of its activity. Subsequently esterification was performed assays from fatty acids Pequí oil in different proportions of ethanol under stirring of 150 rpm at 37 ° C in a 24 hour period. Esterification assays were performed on starch present in the reaction medium as a desiccant or adsorbent. It is given the acid value of the initial and final means to know the income produced esters. The lipase immobilized form showed activity of 0.56 U/g, obtained a 76% yield of fatty acids. There was maximum conversion value of the tests performed with lipase immobilized form in the molar ratio 1: 1 with 56.67% of esters formed in the reaction without the presence of desiccant and 70.53% conversion in the reaction medium with agent presence. With the increase in molar ratio, there was a decrease in the formation of esters due to the increased concentration of alcohol, forming a barrier preventing access of fatty acids to the active site of the enzyme by removing the protective aqueous layer structure of the enzyme. Making use of the starch in the reaction medium allowed to prevent the presence of residual water formed during the esterification reaction did not promote hydrolysis of esters formed, favoring an increase of the conversion. |
pt_BR |
dc.identifier.uri |
http://dspace.sti.ufcg.edu.br:8080/jspui/handle/riufcg/8007 |
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dc.date.accessioned |
2019-10-11T11:26:26Z |
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dc.date.available |
2019-10-11 |
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dc.date.available |
2019-10-11T11:26:26Z |
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dc.type |
Trabalho de Conclusão de Curso |
pt_BR |
dc.subject |
Lipase |
pt_BR |
dc.subject |
Imobilização |
pt_BR |
dc.subject |
Esterificação |
pt_BR |
dc.subject |
Quitosana |
pt_BR |
dc.subject |
Óleo de pequí |
pt_BR |
dc.subject |
Immobilization |
pt_BR |
dc.subject |
Esterification |
pt_BR |
dc.subject |
Chitosan |
pt_BR |
dc.subject |
Pequí oil |
pt_BR |
dc.subject |
Rhizomucor miehei |
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dc.subject |
Enzimas |
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dc.subject |
Indústria farmacêutica |
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dc.subject |
Esterificação |
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dc.subject |
Rhizomucor miehei |
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dc.subject |
Enzymes |
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dc.subject |
Pharmaceutical industry |
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dc.subject |
Esterification |
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dc.rights |
Acesso Aberto |
pt_BR |
dc.creator |
SILVA, Joerlly Romão da. |
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dc.publisher |
Universidade Federal de Campina Grande |
pt_BR |
dc.language |
por |
pt_BR |
dc.title.alternative |
Rhizomucor miehei lipase immobilized for the production of esters with potential for industrial application from pequi oil fatty acids (Caryocar brasiliense sp.). |
pt_BR |
dc.title.alternative |
Lipasa de Rhizomucor miehei inmovilizada para la producción de ésteres con potencial de aplicación industrial a partir de ácidos grasos del aceite de pequí (Caryocar brasiliense sp.). |
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dc.identifier.citation |
SILVA, Joerlly Romão da. Lipase de Rhizomucor miehei imobilizada para produção de ésteres com potencial de aplicação industrial a partir de ácidos graxos de óleo de pequí (Caryocar brasiliense sp.). 2016. 67 fl. (Trabalho de Conclusão de Curso – Monografia), Curso de Bacharelado em Farmácia, Centro de Educação e Saúde, Universidade Federal de Campina Grande, Cuité – Paraíba – Brasil, 2016. |
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dc.description.resumen |
Las lipasas, triacilglicerol éster hidrolasas E.C. 3.1.1.3, son enzimas que actúan sobre los enlaces éster de los triacilgliceroles, liberando ácidos orgánicos y glicerol. Entre los diferentes soportes utilizados en la inmovilización enzimática destaca el quitosano, soporte orgánico constituido por un polímero natural muy utilizado por su bajo coste. Este trabajo tuvo como objetivo aplicar la enzima Rizhomucor miehei lipasa inmovilizada en quitosano con el objetivo de su uso en la obtención de ésteres obtenidos a partir de ácidos grasos de la hidrólisis del aceite de pequí (Caryocar brasiliense sp.) Con potencial aplicación en la industria farmacéutica. Este trabajo tuvo como objetivo promover una alternativa para el uso de productos regionales como aceites, soportes de inmovilización, contribuyendo a la expansión y diversificación de la biotecnología industrial y promoviendo la síntesis de compuestos costosos como los ésteres a partir de materias primas de bajo costo. Inicialmente se realizó la inmovilización de la enzima en el organogel a base de quitosano, así como la cuantificación de su actividad. Posteriormente, se realizaron las pruebas de esterificación utilizando ácidos grasos de aceite de pequi en diferentes proporciones de etanol bajo agitación a 150 rpm a 37 ° C durante un período de 24 horas. Las pruebas de esterificación se llevaron a cabo en presencia de almidón en un medio de reacción como desecante o adsorbente. Se determinó el índice de acidez del medio inicial y final para conocer el rendimiento de ésteres producidos. La lipasa en su forma inmovilizada mostró una actividad de 0,56 U / g, con un rendimiento medio del 76% de ácidos grasos. Hubo un valor máximo de conversión en los ensayos realizados con la lipasa inmovilizada en una relación molar 1: 1, con 56,67% de ésteres formados en la reacción sin presencia del desecante y 70,53% de conversión en el medio de reacción con el presencia del agente. Con el aumento de la relación molar, hubo una disminución en la formación de ésteres debido al aumento de la concentración de alcohol, formando una barrera que impide el acceso de los ácidos grasos al sitio activo de la enzima, removiendo la capa protectora acuosa de la enzima. estructura. Utilizando almidón en un medio de reacción, fue posible evitar que la presencia de agua residual formada durante la reacción de esterificación favoreciera la hidrólisis de los ésteres formados, favoreciendo un aumento de conversión. |
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